Chez
Escherichia coli, l'existence d'une résistance aux b-lactamines
peut être liée à une hyperproduction de la céphalosporinase chromosomique ou à l'acquisition d'une b-lactamase
à médiation plasmidique : b-lactamase
à large spectre ou b-lactamase
à spectre élargi. Nous
avons étudié les CMI (Concentrations Minimales Inhibitrices) de
b-lactamines (l'amoxicilline,
la ticarcilline, la pipéraciline et la céfalotine seules et en association
à quatre inhibiteurs) chez treize souches cliniques d'E. coli productrices de
b-lactamases
distinctes des céphalosporinases
et présentant une résistance à l’amoxicilline avec perte de la synergie
avec l'acide
clavulanique. Ce phénotype inhabituel de résistance a déjà été décrit chez
deux souches d’E.
coli, isolées dès 1989 à l'hôpital Cochin, productrices des
pénicillinases TRI-1 et TRI-2 de pI
5,2'(point isoélectrique), dérivées de la pénicillinase TEM-1 par
substitution de l'arginine en
position 241 par une cystéine et une serine.
Les
résultats des CMI confirment la résistance aux inhibiteurs pour 12 des 13
souches.
Nous
avons étudié les propriétés enzymatiques d'une souche résistante aux
inhibiteurs : E.c-PEY. Cette b-lactamase
de pI 5,1 a été transférée à E. coli K12-J53-2 par conjugaison
(K12-PEY). Ses spectres d'hydrolyse et d'inhibition la différencient
nettement des enzymes TRI-1 et TRI-2
de pi 5,2 déjà décrites. L'analyse génétique indiquera s'il s'agit
également d'un mutant dérivé
de TEM-1.
Mots clefs : résistance / inhibiteur / b-lactamase / lactamine / activité /
inhibition / hysrolyse / TEM / petit
|
|
visiteurs |
|---|